Трипсин это фермент желудка
Трёхмерная структура молекулы бычьего трипсина.
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.
Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.
Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Физические свойства[править | править код]
Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150 °C.
Биологические свойства и функции[править | править код]
Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой, путём отщепления гексапептида. Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров.
Оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8.
Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина. Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб. Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты.
Применение[править | править код]
Трипсин используют для изготовления лекарств. Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками. Используется при анализе первичной структуры белка, за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.
Родственные ферменты[править | править код]
«Ближайшие родственники» трипсина — трипсиноген, пепсин, химотрипсин[en]. У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений — нейтральные.
Изменение гидролитических свойств[править | править код]
Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность трипсина.
Литература[править | править код]
- Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950.
- Мосолов В. В.. Протеолитические ферменты, М., 1971.
- В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицкий, Л. С. Тапинский Протеолитические ферменты в гнойной хирургии., М., 1970 г.
- К. Н. Веремеенко Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев, 1967 г.
- Системная энзимотерапия. Опыт и перспективы / Под ред. В.И. Кулакова, В.А. Насоновой, В.С. Савельева. – СПб.: Интер-Медика. 2004. – 264 с.
Ссылки[править | править код]
- Трипсин (Trypsin): инструкция, применение и формула — Энциклопедия лекарств и товаров аптечного ассортимента.
Источник
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014;
проверки требуют 28 правок.
Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части.
Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.
Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.
Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.
По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:
- протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
- липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
- карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
- нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов
Ротовая полость[править | править код]
Ферменты пищеварения, упрощенная схема
Слюнные железы секретируют в полость рта:
- альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).
- альфа-глюкозидазу (мальтазу), расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы
Желудок[править | править код]
Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками. В желудке также вырабатывается соляная кислота, которая обладает бактерицидным действием; активирует фермент пепсин; вызывает денатурацию и набухание белков.
- Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
- Гастриксин, реннин – тоже расщепляют белки.
- Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса на полипептиды, пептиды и аминокислоты.
- Липаза – жиры на глицерин и жирные кислоты, но ее активность в желудке незначительна.
- Химозин – створаживает молоко
Тонкая кишка[править | править код]
Желчь[править | править код]
Желчь человека также участвует в процессах пищеварения. Она вырабатывается постоянно печенью и собирается в желчном пузыре. В ее состав не входят ферменты. Она переводит в активное состояние ферменты поджелудочной железы, эмульгирует жиры (что облегчает их расщепление), усиливает перистальтику кишечника, стимулирует продукцию слизи, ликвидирует действие пепсина желудка, опасного для ферментов поджелудочной железы.
Ферменты поджелудочной железы[править | править код]
Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты (более 20) в просвет двенадцатиперстной кишки.
- Протеазы:
- Трипсин является протеазой, аналогичной пепсину желудка.
- Химотрипсин — также протеаза, расщепляющая белки пищи.
- Карбоксипептидаза
- Несколько различных эластаз, расщепляющих эластин и некоторые другие белки.
- Нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты нуклеотидов.
- Стеапсин, расщепляющий жиры.
- Амилазу, расщепляющую крахмал и гликоген, а также другие углеводы.
- Липаза поджелудочной железы является важнейшим ферментом в переваривании жиров. Она действует на жиры (триглицериды), предварительно эмульгированные желчью, секретируемой в просвет кишечника печенью.
Ферменты тонкой кишки[править | править код]
- Несколько пептидаз, в том числе:
- энтеропептидаза — превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин;
- аланинаминопептидаза — расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.
- Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов:
- сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
- мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
- изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
- лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.
- Липаза кишечника расщепляет триглицериды на глицерин и жирные кислоты.
- Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.
Микрофлора кишечника[править | править код]
Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.
- Кишечная палочка — способствует перевариванию лактозы
- Лактобактерии — превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту
Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]
Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]
Примечания[править | править код]
- ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46
Ссылки[править | править код]
- https://www.innvista.com/health/nutrition/diet/enzymecl.htm
- Анатомия и физиология человека: учеб. для студ. учреждений сред. проф. образования / И. В. Гайворонский, Г. И. Ничипорук, А. И. Гайворонский. — 6-е изд., перераб. и доп. — М. : Издательский центр «Академия», 2011. — 496 с. ISBN 978-5-7695-7794-9
Источник
Представленная в разделе информация о лекарственных препаратах, методах диагностики и лечения предназначена для медицинских работников и не является инструкцией по применению.
Трипсин (англ. trypsin) — протеолитический фермент, гидролизующий пептиды и белки, эндопептидаза, а также лекарство.
Трипсин — пищеварительный фермент
Трипсин является важнейшим для кишечного пищеварения ферментом, расщепляющий белки, поступающей в двенадцатиперстную кишку пищи.
Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде профермента трипсиногена и, в таком виде, в составе панкреатического сока, попадает в двенадцатиперстную кишку, где, в щелочной среде, под воздействием протеолитического фермента энтерокиназы от молекулы трипсиногена удаляется гексапептид и формируется биологически активная структура трипсина.
После активации трипсина энтерокиназой начинается процесс автокатализа и трипсин далее выступает в качестве фермента, активирующего трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, профосфолипазу и другие проферменты поджелудочной железы.
Трипсин активен при рН от 5,0 до 8,0 с оптимумом активности при рН = 7,0.
Трипсин (КФ 3.4.21.4), химотрипсин и эластаза представляют группу сериновых протеаз благодаря присутствию в их активном центре серина. Они относятся к одному семейству и составляют 44% от общего количества белка экзокринной части поджелудочной железы. По современным представлениям, трипсин и химотрипсин (аналогично ситуации с пепсином и гастриксином в желудке) существуют в виде множества изоформ.
Схема активации трипсина и других проферментов поджелудочной железы (Калинин А.В.)
Количество трипсина в крови и дуоденальном содержимом
Количество трипсина в крови или в дуоденальном содержимом является, наряду с количественными характеристиками других ферментов, важнейшим показателем внешнесекреторной деятельности поджелудочной железы.
При исследовании внешней секреции методом дуоденального зондирования измеряют активность трипсина до и после введения стимулятора. Активность трипсина в дуоденальном содержимом у здоровых при базальной секреции, измеренной по методу Гросса равен 355 ± 20 ед./мл. После введения таких стимуляторов, как 0,5 % раствор соляной кислоты или секретин у большинства здоровых пациентов в норме в первые 15–30 минут наблюдается снижение активности трипсина, а через час — восстановление исходных значений. При стимулировании холецистокинином активность трипсина через 15–30 минут резко возрастает, а через час возвращается к исходным значениям (см. также Саблин О.А. и др. Панкреозимин-секретиновый тест).
В крови здоровых пациентов среднее содержание трипсина — 169 ±17,6 нг/мл. Пределы колебаний (у детей) от 98,2 до 229,6 нг/мл.
Трипсин — лекарство
Трипсин — международное непатентованное наименование (МНН) лекарственного средства, а также торговое наименование лекарства. Трипсин по АТХ включён в следующие группы и имеет коды:
- «B06 Прочие гематологические препараты», код «B06AA07 Трипсин»
- «D03 Препараты для лечения ран и язв», код «D03BA01 Трипсин»
- «M09 Прочие препараты для лечения заболеваний костно-мышечной системы», «M09AB52 Трипсин в комбинации с другими препаратами».
Трипсин, как единственное действующее вещество, входит в лекарства: Дальцекс-Трипсин, Трипсин кристаллический, Трипсин (раствор).
Показания к применению трипсина кристаллического
- заболевания дыхательных путей: трахеит, бронхит, бронхоэктатическая болезнь, пневмония, послеоперационный ателектаз легких, эмпиема плевры, экссудативный плеврит и другие
- тромбофлебит
- пародонтоз (воспалительно-дистрофические формы)
- остеомиелит
- гайморит
- отит
- ирит, иридоциклит
- кровоизлияние в переднюю камеру глаза
- отек периорбитальной области после операций и травм
- ожоги
- пролежни
- гнойные раны (местно).
Трипсин — компонент комбинированных лекарств
Трипсин также применяется в составе комбинированных ферментных, иммуномодулирующих и других лекарств. В частности, трипсин входит в Вобэнзим, Флогэнзим, Химопсин.
У трипсина имеются противопоказания, побочные действия и особенности применения, необходима консультация со специалистом.
Назад в раздел
Источник
Трипсин — это фермент, который содержится в соке поджелудочной железы. Он отвечает за расщепление поступающих в организм белков. Аналогичной задачей занимается химотрипсин. Проверку уровня трипсина и химотрипсина назначают детям и взрослым с подозрением на муковисцидоз или недостаточность железы.
Поджелудочная железа состоит из двух типов тканей, называемых альвеолярной поджелудочной железой и островковой поджелудочной железой. Фолликулы поджелудочной железы — это экзокринные железы, которые отвечают за выработку пищеварительных ферментов и расщепляют белки, доставляемые в организм. Островки поджелудочной железы, выполняют эндокринную функцию. Задачи островков включают выделение гормонов, которые контролируют углеводный обмен.
Панкреатический сок
Производство панкреатического сока происходит в альвеолярной поджелудочной железе. Панкреатический сок представляет собой бесцветное жидкое вещество, выделяемое поджелудочной железой и является одним из пищеварительных соков. Панкреатический сок транспортируется в двенадцатиперстную кишку через основной проток поджелудочной железы, называемый проток Вирсунга, а также через дополнительный проток — проток Санторини.
Основным компонентом панкреатического сока является вода. Также в его состав входят электролиты, бикарбонаты, ионы натрия, кальция, магния и калия, а также ферменты. Наиболее важным проферментом, вырабатывающимся поджелудочной железой, является трипсиноген.
Трипсиноген — неактивная форма фермента трипсина. Он под действием энтеропептидазы превращается в трипсин. Химотрипсиноген также является важным проферментом. Это неактивная форма фермента, которая из-за трипсина превращается в химотрипсин. Другими ферментами, обнаруженными в соке поджелудочной железы, являются панкреатическая липаза, альфа-амилаза, эластаза, нуклеазы, карбоксипептидаза А и В.
Роль трипсина и химотрипсина
Трипсин является активной формой трипсиногена. Трипсин является основным пищеварительным ферментом в организме человека, производство которого возможно благодаря экзокринной части поджелудочной железы. Трипсин и химотрипсин это протеолитические ферменты — ферменты, которые расщепляют белок, разрушая пептидную связь. Трипсин и химотрипсин ответственны за усвоение белков, которые попадают в организм вместе с пищей. Данный процесс происходит в тонкой кишке. Следовательно, эти ферменты участвуют в расщеплении белков на аминокислоты, которые используются организмом в качестве строительного и питательного материала в тканях.
Трипсин — это не просто фермент, расщепляющий белки. Трипсин оказывает влияние на иммунитет. При возникновении воспаления в организме, пероральное введение препарата, содержащего трипсин, приводит к увеличению уровня ингибиторов протеазы и снижению уровня свободных радикалов, вредных для здоровья. Действуя, трипсин останавливает дальнейшее повреждение тканей и ускоряет процесс заживления. Вместе трипсин и химотрипсин уменьшают отеки и сводят к минимуму вредное воздействие катепсина D и эластазы.
Трипсин — тест
Анализы крови на трипсин и химотрипсин проводятся в лабораториях. Они выполняются для определения правильного функционирования поджелудочной железы. При обследовании, благодаря тестам можно обнаружить МВ или недостаточность поджелудочной железы. Муковисцидоз является врожденным заболеванием. По этой причине уровни трипсина и химотрипсина в основном определяются у новорожденных и младенцев. Муковисцидоз вызывает повреждение поджелудочной железы.
Муковисцидоз — симптомы
Симптомы муковисцидоза в первую очередь затрагивают дыхательную и пищеварительную систему.
Пациенты отмечают хронический кашель, частую одышку и плевание крови при кашле. У пациентов часто возникают проблемы с рецидивирующими инфекциями, пневмонией или бронхитом. Люди с кистозным фиброзом часто имеют полипы носа и хронический синусит и инфекции Pseudomonas aeruginosa (Синегнойная палочка).
Желудочно-кишечные симптомы включают жирный и обильный стул с неприятным запахом, увеличенным объемом живота, а также камнями в почках. Пациенты страдают от недоедания, авитаминоза и обструкции протоков поджелудочной железы слизью.
Муковисцидоз может привести к бесплодию и остеопорозу.
Хронический панкреатит — симптомы
Пациенты с панкреатитом страдают от частых и хронических болей в животе и обильной жировой диареи. Эти люди внезапно теряют значительную массу тела. Нередко пациенты также замечают значительное повышение уровня глюкозы в крови.
Источник